Počet záznamů: 1  

Contribution of the putative inner-pore region to the gating of the Transient Receptor Potential Vanilloid Subtype 1 Channel (TRPV1)

  1. 1.
    0090851 - FGÚ 2008 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
    Sušánková, Klára - Ettrich, Rüdiger - Vyklický st., Ladislav - Teisinger, Jan - Vlachová, Viktorie
    Contribution of the putative inner-pore region to the gating of the Transient Receptor Potential Vanilloid Subtype 1 Channel (TRPV1).
    [Úloha vnitřní oblasti póru TRPV1 receptoru v procesu otvírání/zavírání iontového kanálu.]
    Journal of Neuroscience. Roč. 27, č. 28 (2007), s. 7578-7585. ISSN 0270-6474. E-ISSN 1529-2401
    Grant CEP: GA ČR(CZ) GA305/06/0319; GA ČR(CZ) GA303/07/0915; GA MŠk(CZ) 1M0517; GA MŠk(CZ) LC554; GA MŠk LC06010
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50110509; CEZ:AV0Z60870520
    Klíčová slova: capsaicin * vanilloid receptor * TRP channels
    Kód oboru RIV: ED - Fyziologie
    Impakt faktor: 7.490, rok: 2007

    The Transient Receptor Potential vanilloid receptor-1 (TRPV1) is a sensory neuron-specific nonselective cation channel that is gated in response to various noxious stimuli: pungent vanilloids, low pH, noxious heat, and depolarizing voltages. Using alanine-scanning mutagenesis, we identified 16 of 17 residues, that when mutated affected the functionality of the TRPV1 channel with respect to at least one stimulus modality. T670A was the only substitution producing the wild-type channel phenotype, whereas Y666A and N676A were nonfunctional but present at the plasma membrane. The periodicity of the functional effects of mutations within the TRPV1 inner pore region is consistent with an alpha-helical structure in which T670 and A680 might play the roles of two bending "hinges"

    Výsledky prokazují, že proces otvírání/zavírání TRPV1 iontového kanálu je zprostředkován konformačními změnami zahrnujícími vnitřní oblast póru iontového kanálu. Bodové mutace aminokyselinových zbytků v této oblasti vedou ve většině případů k výrazným změnám funkce TRPV1 receptoru, snižují teplotní práh pro jeho aktivaci a citlivost k chemickým, teplotním, nebo napěťovým podnětům. Byl vytvořen homologní model struktury 5. a 6. transmembránové domény vytvářející pór TRPV1 iontového kanálu (S5-P-S6) a upřesněna představa o mechanizmech jeho aktivace
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0151604

     
     
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.