Počet záznamů: 1  

Structural modeling and patch-clamp analysis of pain-related mutation TRPA1-N855S reveal inter-subunit salt bridges stabilizing the channel open state

  1. 1.
    0444242 - FGÚ 2016 RIV NL eng J - Článek v odborném periodiku
    Zíma, V. - Witschas, Katja - Hynková, Anna - Zímová, Lucie - Barvík, I. - Vlachová, Viktorie
    Structural modeling and patch-clamp analysis of pain-related mutation TRPA1-N855S reveal inter-subunit salt bridges stabilizing the channel open state.
    Neuropharmacology. Roč. 93, Jun (2015), s. 294-307. ISSN 0028-3908. E-ISSN 1873-7064
    Grant CEP: GA ČR(CZ) GA305/09/0081; GA ČR(CZ) GBP304/12/G069; GA MŠk(CZ) EE2.3.30.0025; GA ČR(CZ) GA15-15839S
    Institucionální podpora: RVO:67985823
    Klíčová slova: ankyrin receptor subtype 1 * S4-S5-linker * mutagenesis
    Kód oboru RIV: ED - Fyziologie
    Impakt faktor: 4.936, rok: 2015

    Within the S4-S5 linker of human TRPA1, a gain-of-function mutation, N855S, was recently found to underlie familial episodic pain syndrome. Here, we derive a structural model of TRPA1 by combining homology modeling, molecular dynamics simulations, point mutagenesis and electrophysiology and clarify the structural basis for this channelopathy
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0246808

     
     
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.