Propriétés d'anticorps monoclonaux dirigés contre un récepteur de la PHA chez les splénocytes porcins
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Publication date
1988Author(s)
Faucher, Sylvie
Abstract
Une préparation purifiée de glycoprotéines réceptrices (lymphocytes porcins) de la phytohémagglutinine (PHA) a été utilisée comme source d'antigène, chez des souris Balb\c, afin de produire des anticorps monoclonaux anti-récepteur de la PHA. Trois hybridomes stables et sécréteurs d'anticorps ont été obtenus par dilution limitante et maintenus en culture dans la cavité péritonéale de souris Balb\c. Les anticorps purifiés ont été désignés A7, B1 et H3, et appartiennent à la sous-classe IgG2. Chaque anticorps marqué à l'iode-125 se lie aux splénocytes et aux lymphocytes T porcins avec une constante (apparente) d'association de l'ordre de 108 M-1. Chez les splénocytes, le nombre (apparent) de sites récepteurs mesuré par analyse de Scatchard est approximativement 5 x 104 sites/cellule dans le cas des anticorps B1 et H3, et approximativement 15 x 104 sites/cellule dans le cas de l'anticorps A7. Chez les lymphocytes T, les anticorps possèdent un nombre (apparent) de sites variant entre 7 et 10 x 104 sites/cellule. Les résultats présentés suggèrent que chaque anticorps monoclonal reconnaît un épitope distinct d'une glycoprotéine membranaire de Mr 80 kD (gp80) comprise dans la famille de glycoprotéines reconnues par la PHA. Des essais de compétiton entre les anticorps et la PHA démontrent que les anticorps reconnaissent des sites distincts de la PHA. Les anticorps possèdent peu ou pas d'activité mitogénique chez les splénocytes porcins. De plus, seul l'anticorps B1 réticulé acquiert un pouvoir mitogénique. Par contre, les trois anticorps potentient la réponse des splénocytes cultivés en présence d'une concentration sous-optimale de PHA. Un mécanisme probable pour expliquer ces résultats est discuté.