Orientador: Celso Paulino da Costa

Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Odontologia de Piracicaba

Resumo: Lectinas são proteínas ou glicoproteínas capazes de ligação reversível a carboidratos e compostos contendo açúcares e de aglutinar células ou glicoconjugados sem induzir mudanças químicas nos mesmos. Estão presentes em plantas, bactérias, fungos, vírus, algumas células de mamíferos e outras...

Resumo: Lectinas são proteínas ou glicoproteínas capazes de ligação reversível a carboidratos e compostos contendo açúcares e de aglutinar células ou glicoconjugados sem induzir mudanças químicas nos mesmos. Estão presentes em plantas, bactérias, fungos, vírus, algumas células de mamíferos e outras fontes naturais. São úteis em estudos de superfície celular, imunohistoquímicas de condições normais e patológicas e estão envolvidas no mecanismo de adesão bacteriana. Uma propriedade importante nas lectinas de Phaseolus vulgaris é a estimulação da proliferação de linfócitos e esta propriedade prevalece na isolectina rica em subunidade L (L4). A lectina de germe de trigo aglutina preferencialmente célula tumorais, reage e neutraliza aglutininas não imunes presentes na saliva e aglutinam s. mutans. Neste trabalho desenvolvemos uma técnica de cromatografia de afinidade, para o isolamento de lectinas que apresentem especificidade por uma estrutura oligossacarídica. Para isto transformamos uma proteína rica em oligossacárideos, o ovomucóide, em um gel insolúvel e estável e o depositamos numa coluna. Com esta técnica foi possível o isolamento purificação das lectina de germe de trigo, lectina de Phaseolus e sua isolectina L4. Após eluídas da coluna estas proteínas foram submetidas a eletroforeses em gel de poliacrilamida e em agarose, que demonstraram sua pureza. Com finalidade de estudar as possíveis interações entre estas lectinas purificadas e glicoproteinas salivares, realizamos dupla difusão em gel de agarose, onde encontramos precipitações proteicas entre as lectinas testadas e as glicoproteinas salivares e séricas

Abstract: Isolation of lectin of beans and wheat germ and theirs precipitations with salivary and serum glycoproteins. Lectins are proteins or glycoproteins capable of reversible linking to carbohydrate and sugars compounds, and of celular or glycoconjugated aglutination without inducing chemistry...

Abstract: Isolation of lectin of beans and wheat germ and theirs precipitations with salivary and serum glycoproteins. Lectins are proteins or glycoproteins capable of reversible linking to carbohydrate and sugars compounds, and of celular or glycoconjugated aglutination without inducing chemistry changes. They are present in plants, bacteria, fungus, virus, some mammaliam cells and others nature sources. They are useful on the study of celular surface, imunohistochemistry of normal and pathologycal condition, studies of stimulation of lyrophocyte proliferation and are involved in bacteria adherence. One important property of Phaseolus vulgaris lectins is lyrophocyte proliferation and this property dominate in the isolectin rich in L subunit (L4). Lectin of wheat germ causes tumor cell aglutination, react and neutralize aglutinins of non imune origin that are present in saliva and promote S. mutans aglutination. In this work a technique of affinity chromatography, for the isolation of lectins with oligosaccharide specificity was developed. A protein rich in oligosaccharide, the ovomucoid, was transformed in a insoluble and stable gel that was deposited in a columm. With this technique lectin isolation of wheat germ and Phaseolus vulgaris and L4 isolectin was possible. After eluted from the ovomucoid columm, these proteins were submited to polyacrylamide gel, and agarose electrophoresis, and demonstrated being pure. To study the possible interaction of these lectins with salivary and serum glycoproteins, we used double difusion on agarose gel, and we found precipitations