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Zeitschriftenartikel

Photoaffinity labelling of the oxytocin receptor in plasma membranes from rat mammary gland

MPG-Autoren
/persons/resource/persons255565

Müller,  Michael
Emeritusgroup Physical Chemistry, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons206265

Fahrenholz,  Falk
Emeritusgroup Physical Chemistry, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

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Zitation

Müller, M., Soloff, M. S., & Fahrenholz, F. (1989). Photoaffinity labelling of the oxytocin receptor in plasma membranes from rat mammary gland. FEBS Letters, 242(2), 333-336. doi:10.1016/0014-5793(89)80496-x.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0008-BB59-2
Zusammenfassung
Plasma membranes from rat mammary gland containing a high concentration of [3H]oxytocin binding sites (2.8 pmol/mg protein) were used for photoaffinity labelling experiments. Competitive binding experiments show that these receptors bind with high affinity the specific oxytocin agonist [Thr4, Sar7]oxytocin and the analogue of 1-deamino-[8-lysine]vasopressin containing a photoreactive azidobenzoyl group (Abz) at the side chain of lysine. The tritium-labelled (50 Ci/mol) photoreactive analogue incorporated into a membrane protein with an apparent relative molecular mass of 65000 ± 3000 Da (n = 16). The labelling of this protein was completely suppressed by an excess of oxytocin.