The supramolecular assembly of intrinsically disordered nucleoporin domains is 
tuned by inter-chain interactions.

Eisele, N. B.; Labokha, A.; Frey, S.; Görlich, D.; Richter, R. P.

doi:10.1016/j.bpj.2012.11.693

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Meeting Abstract

The supramolecular assembly of intrinsically disordered nucleoporin domains is tuned by inter-chain interactions.

MPG-Autoren

/persons/resource/persons37521

Labokha, A.
Department of Cellular Logistics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons15089

Frey, S.
Department of Cellular Logistics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons15132

Görlich, D.
Department of Cellular Logistics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

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Zitation

Eisele, N. B., Labokha, A., Frey, S., Görlich, D., & Richter, R. P. (2013). The supramolecular assembly of intrinsically disordered nucleoporin domains is tuned by inter-chain interactions. Biophysical Journal, 104(Suppl. 1), 120A-120A.

Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-000E-FA6A-2

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