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Innentitelbild: The Structure of the Neuropeptide Bradykinin Bound to the Human G‐Protein Coupled Receptor Bradykinin B2 as Determined by Solid‐State NMR Spectroscopy

MPS-Authors
/persons/resource/persons137896

Shukla,  Arun Kumar
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons137850

Reinhart,  Christoph
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons137800

Michel,  Hartmut       
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

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Citation

Lopez, J. J., Shukla, A. K., Reinhart, C., Schwalbe, H., Michel, H., & Glaubitz, C. (2008). Innentitelbild: The Structure of the Neuropeptide Bradykinin Bound to the Human G‐Protein Coupled Receptor Bradykinin B2 as Determined by Solid‐State NMR Spectroscopy. Angewandte Chemie, 120, 1547-1547. doi:10.1002/ange.200890030.


Cite as: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-1DC6-A
Abstract
Die Struktur des Neuropeptids Bradykinin im Komplex mit dem humanen G‐Protein‐gekoppelten B2‐Rezeptor wurde durch Festkörper‐NMR‐Spektroskopie bestimmt. Wie C. Glaubitz und Mitarbeiter in der Zuschrift auf S. 1692 ff. beschreiben, weist die elongierte Konformation eine α‐helicale Windung am N‐Terminus und eine β‐Windung am C‐Terminus auf. Mit dieser Struktur steht erstmals eine experimentelle Matrize für den gezielten Entwurf von Wirkstoffen für diesen humanen GPCR zur Verfügung.